1樓：m_78星生物
最基本的、也是所有實驗的基本原理：控制變數唾液澱粉酶如果買的是工業成品，回注意酶的儲存 儘量答控制由於不同批次實驗造成的誤差
接下來就是單因素試驗依次找出最適反應條件
dns法測定酶活的時候，測吸光度的空白對照可以用滅活的酶液注意測得吸光度數值的有效範圍
2樓：匿名使用者
控制除要測試的條件不同外，其他在適合生長條件時的值，就可以了。這個實驗是基本的生物實驗。
生化實驗影響酶活性的因素：溫度、ph、啟用劑與抑制劑的影響的實驗現象？急用！
3樓：
內容響ph對酶活力的影響酶的啟用劑及抑制劑4組實驗組成。本實驗由酶的專一性溫度對酶活力的影一酶的專一性
為什麼在**啟用劑和抑制劑對唾液澱粉酶影響的實驗中要加上na2so4這一組?
4樓：匿名使用者
它和蒸餾水一樣是啟用劑，做與其他兩個抑制劑的對照
影響酶活性的因素
5樓：dream念想
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鐘能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鐘就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度範圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。
我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識範圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.ph和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：ph可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。
溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出ph和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，ph和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和啟用劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶複合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。
其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的複合體結合，從而降低酶促反應速率。啟用劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶啟用作用的一些物質。
因此，抑制劑和啟用劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。
拓展資料：
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別於一般催化劑的重要特徵。
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。
當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生啟用，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友**子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的啟用、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
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